Titelaufnahme

Titel
hFcRn-mediierter Immunglobulin G-Transport im Nasenepithel
Weitere Titel
hFcRn-mediated Immunoglobulin G-Transport in the Nasal Epithelium
AutorInnenHeidl, Sarah
Erschienen2015
Datum der AbgabeJuli 2015
SpracheDeutsch
DokumenttypBachelorarbeit
Schlagwörter (DE)humaner neonataler Fc-Rezeptor / Immunglobulin G / Nasenepithel / Transzytose / β2-Mikroglobulin
Schlagwörter (EN)human neonatal Fc receptor / immunoglobulin G / nasal epithelium / transcytosis / β2-microglobulin
Zugriffsbeschränkung
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Klassifikation
Zusammenfassung (Deutsch)

Immunglobulin G wird mittels FcRn-mediierter Transzytose durch epitheliale Zellbarrieren,

vor allem des Darms und der oberen Atemwege, transportiert und trägt damit zu einer

adaptiven Immunantwort bei. Durch die Expression des neonatalen Fc-Rezeptors am

Syncytiotrophoblast der Plazenta wird eine passive Immunisierung des Fötus erreicht.

Zudem bewirkt der Rezeptor im vaskulären Endothel eine Verlängerung der IgG-Serumhalbwertszeit.

Ziel der Arbeit war die Lokalisierung des neonatalen Fc-Rezeptors in

einem weiteren Gewebe, dem humanen Nasenepithel. Dies wurde durch

Immunfluoreszenzfärbungen des Gewebes mit Antikörpern gegen FcRn und

anschließender Fluoreszenzmikroskopie bewerkstelligt. Des Weiteren erfolgte eine Co-

Lokalisierung des Rezeptors mit Markern für Endo- oder Lysosomen, um eine mögliche

Lokalisierung in intrazellulären Vesikeln zu ermitteln. Zusätzlich wurde eine Co-

Lokalisierung mit humanem IgG durchgeführt, um dessen tatsächlichen Transport durch

FcRn nachzuweisen, sowie eine Co-Lokalisierung mit β2m, um die Assoziation von FcRn

mit seiner kleinen Untereinheit zu bestätigen. Im Ergebnis konnte eine Expression des

Rezeptors im Nasenepithel an der basolateralen Plasmamembran und in Endosomen,

jedoch nicht in Lysosomen nachgewiesen werden. Dies deutet darauf hin, dass IgG

mittels Transzytose durch die Epithelzellen transportiert wird und vor dem Abbau in

Lysosomen bewahrt wird. Eine Assoziation mit β2m sowie der tatsächliche Transport von

IgG konnte aufgrund unspezifischer Antikörperbindungen nicht mit Sicherheit bestätigt

werden.

Zusammenfassung (Englisch)

Immunoglobulin G is transported through epithelial cell barriers mainly in the intestine and

the upper respiratory tract by FcRn mediated transcytosis and therefore contributes to an

adaptive immune response. A passive immunization of the fetus is reached by the

expression of the neonatal Fc receptor in placental syncytiotrophoblast. In addition, the

receptor leads to an extension of the IgG serum half life in the vascular endothelium. The

aim of this work was to localize hFcRn in a further tissue: the nasal epithelium. This was

accomplished by immunofluorescence staining of the tissue with antibodies against FcRn

and subsequent fluorescence microscopy. In addition, a co-localization of the receptor

with markers for endo- or lysosomes was carried out to determine a localization of FcRn in

intracellular vesicles. Furthermore, co-localization with human IgG was carried out to

prove its actual transport by FcRn, as well as a co-localization with β2-microglobulin

(β2m) to confirm the association of FcRn with its small subunit. As a result an expression

of the receptor in the nasal epithelium was confirmed at the basolateral plasma membrane and in endosomes, but not in lysosomes. This points to the fact that IgG is transported by

means of transcytosis through the epithelia cells and is prevented from degradation in

lysosomes. An association with β2m as well as the actual transport of IgG could not be

confirmed with certainty due to unspecific antibody binding.

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